Immunglobulin Subklassen

Immunglobulin Subklassen

Man unterscheidet 4 Subklassen innerhalb der Immunglobuline G und 2 Subklassen der Immunglobuline A:

Funktionen der IgG Subklassen
IgG1
– Hauptantwort auf virale und bakterielle Protein-Antigene
– Immunantwort auf Polysaccharid-Antigene von bekapselten Bakterien
– Komplementaktivierung
– Effiziente Bindung an Fc-Reptoren von Lymphozyten

IgG2
– Hauptimmunantwort auf Polysaccharid-Antigene von bekapselten Bakterien, wie Pneumokokken und Haemophilus influenzae

IgG3
– Hochafffine Antikörper
– Höchste Komplementaktivierung
– Effiziente Bindung an Fc-Rezeptoren von Lymphozyten

IgG4 (keine Komplementbildung)
– Antwort bei chronisch-allergischer Stimulation
– Immunantwort auf Allergene nach Hyposensibilisierung
– IgE-Blockade

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Funktionen der IgA Subklassen

Das Immunglobulin (Ig) der Klasse IgA macht ungefähr 15 – 20% der humanen Ig aus. Im gesamten Organismus wird weitaus mehr IgA als IgG synthetisiert. Besondere Bedeutung bei der Immunabwehr hat das sekretorische IgA (sIgA) zu, welches man in verschiedensten Körperflüssigkeiten, vor allem der Milch (insbesondere dem Kolostrum), dem Speichel, der Tränenflüssigkeit, sowie Schleimhautsekreten des Gastrointestinal-, Bronchial- und Urogenitalsystems findet.
IgA stellt den wirksamsten ersten Abwehrwall des lokalen Immunsystems (mucosa associated lymphoid tissue – MALT) dar und schützt insbesondere vor Infektionen. Dies ist auch der Grund, warum das Stillen von neugeborenen Kindern so wichtig ist.
IgA wird vom Immunsystem des Neugeborenen gebildet und ist bereits wenige Tage nach der Geburt im Serum nachweisbar. Die für den Erwachsenen charakteristische Konzentration wird bereits im Alter von 2 Jahren erreicht.
Es gibt 2 IgA Subklassen, die im Serum in monomerer Form vorliegen. Sie bestehen aus schweren Alphaketten (α1 bzw. α2) sowie den leichten Ketten χ und λ. sIgA ist ein Dimer aus 2 IgA-Molekülen, das durch eine Verbindungskette (joining-chain = J-chain) zusammengehalten wird. Die J-Kette wird, wie das IgA, in Sekreten von Plasmazellen in der lamina propria produziert. Dieses IgA-Dimer bindet sich dann an Oberflächenrezeptoren auf den Epithelzellen sekretorischer Drüsen, der sogenannten sekretorischen Komponente (secretory component = SC), und der so gebildete Gesamtkomplex wird durch die Epithelzellen zum apicalen Pol der Drüsenzellen transportiert und schliesslich in das Sekret abgegeben.

IgA1
IgA 1 macht ca. 85% der Gesamt-IgA-Konzentration im Serum aus. Es ist um 13 Aminosäuren grösser als IgA 2 und kann durch Proteasen verschiedenster Bakterien (z.B. kapselbildender Bakterien, wie Pneumokokken) gespalten und damit in seiner Funktion gehemmt werden. IgA 1 reagiert gut mit Protein-Antigenen, weniger gut mit Polysacchariden und schlecht bis gar nicht mit Lipopolysacchariden.

IgA2
IgA 2 macht nur 15% des Gesamt-IgAs im Serum aus, ist aber die Hauptkomponente in Sekreten, wo es die wichtige Abwehrreaktion gegen Polysaccharid- und Lipopolysaccharid-Antigene von Bakterien bewerkstelligt.
sIgA ist bis zu 50% aus IgA 2 zusammengesetzt. Im Gegensatz zu IgA 1 ist IgA 2 sehr resistent gegen protolytische Enzyme, insbesondere solchen bakteriellen Ursprungs. Eine Ausnahme bilden Proteasen von Clostridium spp.
Man kennt 2 Allotypen von IgA 2, die als A2m(1) und A2m(2) bezeichnet werden und durch alternative Allele am A2-Locus der schweren Ketten encodiert werden.

sIgA sollte bei Infektionsanfälligkeit – insbesondere im Gastrointestinal- und Bronchialtrakt – bestimmt werden. Am leichtesten ist dies durch die Untersuchung des Speichels durchzuführen, wobei genaue Abnahmebedingungen befolgt werden müssen. Die Verminderung von sIgA beruht vor allem auf 2 Ursachen, und zwar
(a) einer generellen Verminderung der Produktion von IgA, die sich auch im Serum manifestiert und
(b) einer selektiven Verminderung von sIgA aufgrund des Fehlens oder der gestörten Funktion von SC.

Eine genaue Interpretation des Resultats der sIgA-Bestimmung kann daher nur erfolgen, wenn sIgA und Serum-IgA im gleichen Labor bestimmt werden.

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